Leader Biochemical Group 86--029-68895030 info@leader-biogroup.com
Коллаген Cas 9064-67-9 изготовителя фабрики Китая северо-западный для доставки запаса

Коллаген Cas 9064-67-9 изготовителя фабрики Китая северо-западный для доставки запаса

  • Очищенность
    99,9%
  • Польза
    Здравоохранение
  • Начало
    Китай
  • Пакет
    1KG/Tin 25KG/Drum*Carton
  • Изготовитель
    CO. РУКОВОДИТЕЛЯ СИАНЬ БИОХИМИЧЕСКОЕ ПРОЕКТИРУЯ, LTD
  • Место происхождения
    Китай
  • Фирменное наименование
    Leader
  • Сертификация
    ISO,GMP,SGS,HALA,KOSER,HACCP
  • Номер модели
    LD
  • Количество мин заказа
    25KGS
  • Цена
    Negotiate
  • Упаковывая детали
    25кг/друм
  • Время доставки
    2-3 рабочего дня
  • Условия оплаты
    Западное соединение, МонейГрам, Т/Т, Л/К
  • Поставка способности
    10MTS/Month

Коллаген Cas 9064-67-9 изготовителя фабрики Китая северо-западный для доставки запаса

Обзор Коллаген передовой состав внеклеточной матрицы которая обильный волосистый структурный протеин во всех более высоких реальностях [1]. Главным образом найдено в волокнистых тканях как кожа, лигамент и сухожилие в форме вытянутых волоконец и также обильно в роговице, кровеносных сосудах, косточке, хрящевине, межпозвоночном диске и кишке. Эти самый обильный протеин в млекопитающих образовывая сверх 30% из полных содержаний белков в животном теле [2]. Все протеины которые имеют структуру основанную на 3 цепях полипептида винтовой линии принадлежа семье коллагена, определяемый 26 типам до настоящего времени [10, 11]. Уникальная структура коллагена ответственна за свою волосистую природу которая очень трудна для того чтобы ухудшить [3]. До настоящего времени, молекула была расклассифицирована в 26 разных видах которые собраны в 8 семей в зависимости от своих структуры, цепного выпуска облигаций, и положения в человеческом теле. Среди классификаций, она можно найти волоконц-формировать, мембрана подвала, microfibrillar, ставя волоконца, шестиугольный сет-формировать, волоконц-связанные collagens с прерванной тройной винтовой линией [FACIT], transmembrane, и multiplexins на якорь [4].
Свойства Волокна коллагена обыкновенно белы, непрозрачный, и охотно узнанный в тканях. Рассмотрено как вязко-эластический материал который обладает высокой прочностью на растяжение и низкой расширяемостью. Свой изоэлектрический пункт вокруг пэ-аш 5,816; и по отоношению к температуре, температура усушки [Ts] большинств относящийся к млекопитающим волоконец между 62°C и 65°C, тогда как ряды Ts волоконец рыб от 38°C к 54°C. с другой стороны, температура Tm denaturation 25°C 30°C чем Ts [5]. Знано что коллаген молекула с низкой иммуногенностью, умаляя возможности быть принятым глотанный или впрыснутый к инородному телу. Единственные части способные на служить поводом иммунный ответ расположены в спиральном регионе цепей и в регионе telo-пептида [6]. Даже если эта молекула имеет низкую антигенность, ее можно доработать для того чтобы исключить любой иммунный ответ. Альтернатива может быть унесена исключением полосатого сложения через ухудшение жары или химической обработки не-спирального раздела протеиназами или образованием поперечных связей [7, 8].
Структура 3 идентичное или не-идентичные цепи полипептида формируют отдельную структуру коллагена. Каждая цепь составлена около 1000 аминокислот или больше в длине в некоторых типах коллагена [9]. Супер свертываться спиралью 3 цепей полипептида в леворуком образе вокруг общей оси, с располагать ступенями одной выпарки между смежными цепями водит к одиночной выдвинутой праворукой тройной спиральной конформации. Глицин единственная аминокислота которую можно приспособить во внутренней части тройной винтовой линии без цепного искажения. Близкая упаковка 3 цепей вокруг общей оси водит к стерическому ограничению на каждой третей выпарке. N, C-telopeptides не-спиральные терминалы тройной винтовой линии которые выполняют значительную роль в образовании микро-волоконца и волоконца. Расположение аминокислот в уникальной моде водит к образованию тройн-спиральной структуры коллагена. Глицин имеет самую небольшую бортовую группу и повторен на каждом третьем положении в заказе; он позволяет близкую упаковку цепей в винтовую линию и выходит очень мельчайший космос для выпарок в ядр. В блоке повторения Gly-X-Y, около 35% положений не-глицина включите пролином который почти исключительно найден в X-положении пока Y-положения большей частью заняты оксипролином 4. Пролин новообращенных гидроксилазы Prolyl в оксипролина пост-поступательным гидроксилированием [10]. Оксипролин состоит из около 10% состава аминокислоты коллагена который можно охотно использовать для квантификации коллагена или своих ухудшенных продуктов в присутствии к другим протеинам [11]. Вместе с коллагеном оксипролина также имейте присутсвие необыкновенного hydroxylysine аминокислоты. Hydroxylysine сформирован от лизина ферментационным гидроксилированием через lysyl-гидроксилазу; что точно подобно преобразованию пролина к оксипролину. Выпарки Hydroxylysyl предусматривают приложение компонентов сахара которое очень жизненно важно для образования тройн-спиральной структуры молекулы коллагена [12].
Ресурсы Коллаген и желатин различные формы такой же макромолекулы. Желатин soluble протеин полученный частично гидролизом коллагена. В последнее время применения коллагена и желатина в поле культур еды, косметических, фотографических, медицины и клетки увеличивали. Большее часть из времен коллаген и желатин используемые в промышленных продуктах получена от относящийся к млекопитающим источников [глупых и porcine] тогда как; продукция коллагена и желатина от отхода рыб получала значительное внимание в последние годы [13].
Источники природы
Источники коллагена можно получить от источников животного и овоща. От животных источников, самые общие глупый, porcine, человеческий коллаген, и морской организм как рыбы масштаба и кожа рыб [4, 14-16]. Среди этих животных источников, глупый коллаген обыкновенно использован как временная крышка для дополнительн-устных ран [17] и также для ожогов на теле. Он имеет большие применения из-за своих услужливости и biocompatibility [18]. Porcine матрицы коллагена, наоборот, иметь потенциал быть полезен для прививать мягких тканей [19]. Он снабжает biocompatible хирургический материал как альтернатива автогенный трансплантат [20]. Животные земные источники состоят из от цыпленка, кабеля кенгуру, сухожилий кабеля крысы, ног утки, equine сухожилия, bon аллигаторов/кожи, ног птицы, овчины, и кожи лягушки. Типы i и II приведенный от equine кожи, хрящевины, и сгибателя. Типы i, II, III, и v приходят от шеи цыпленка. Тип IX найден в хрящевине, мне и III зародыша цыпленка sternal от кожи, и IV от мышечной ткани [21].
Синтетические источники
Коллаген широко использован для того чтобы помочь свертыванию крови, лечению, и remodeling ткани. Животн-производный [естественный] коллаген использован в много клинических применений, но некоторые заботы по отношению к своей роли в воспалении, изменчивости сери-к-серии, и возможном transfection заболеванием [6]. Избегают иммунных проблем, некоторые синтетические источники были найдены, что, например, материал коммерчески назвал KOD. Это синтетический протеин сделанный 36 аминокислот которые само-собирают в nanofibers и гидрогели тройн-винтовой линии; оно передразнивает естественный коллаген и оно смогл улучшить на коммерчески губках или терапиях основанных на естественно производном коллагене. Последовательность пептида [про--Lys-Gly] [про--Hyp-Gly] [asp-HypGly], и в однобуквенной аминокислоте, аббревиатура [P-K-G] [P-OG] [СОБАКА], давая ему имя KOD [6]. Этот материал представляет теоретические аналоги к родному коллагену в структуре и складчатости протеина, так же, как про--coagulatory части которые смогли повысить активацию бляшки и прилипание [6]. Его можно использовать как hemostat или спасибо свертываясь агента своя емкость поглотить клетки крови для того чтобы остановить кровоточить. Он также связывает и активирует бляшки для того чтобы сформировать сгустки крови и повысить лечение без повышать воспаление [22].
Другой синтетический источник для коллагена был начат используя рекомбинатную технологию для произведения высококачественных и животн-производных свободных от загрязняющ collagens. Эти рекомбинатные collagens были произведены в клетках млекопитающих, культурах клетки насекомого, дрожжах, и главным образом в культуре клетки завода. Продукция завод-производного рекомбинатного коллагена была сообщена используя табак, transgenic семя маиса, и ячмень [23].
Применения Добавление коллагена в еде увеличивает там нутритивное так же, как функциональное свойство которое в конечном счете результаты в улучшенных пособиях по болезни [24]. Синтез уменшений коллагена с вызреванием которое может быть приобретено путем уничтожать коллаген дополнил продукты питания. Метаболиты коллагена привлекают фиброциты и они помогают в синтезе нового коллагена который после этого собирает косточку, кожу и лигаменты [25]. Коллаген дополняет помощь для того чтобы выполнить требование к коллагена тела. Следовательно, продукты питания дополненные с коллагеном могут иметь большущие потенциал и пособия по болезни [26]. Недавно в пищевой промышленности они обширно использованы в продуктах как пенообразующие веществ, эмульсоры, стабилизаторы, microencapsulating агенты и biodegradable фильм-формируя материалы [27]. Collagens имеет большущие промышленные применения; главн чего лож в пищевых промышленностях фармацевтических и. Коллаген был рассмотрен как превосходный биоматериал для развития систем обветренный одевать и строек инженерства ткани должных к своим исключительному biocompatibility, низкой антигенной и высокой сразу способности прилипания клетки [2, 24]. Для медицинских применений; сообщены, что обработаны collagens в различные формы как листы, ремонтины, трубки, фильмы, губки, мембраны, смеси, ватки, вводимые решения и рассеивания [28-33]. Коллаген также был приложен для доставки лекарства в многочисленных применениях как офтальмология, шлихта раны и ожога, обработка опухоли и инженерство ткани. Применения коллагена также были предложены в функциональных еде, напитках, пищевых добавках, кондитерскае и десертах [24, 34-36]. Также было использовано как пищевая добавка которая затем показала улучшение в реологических свойствах продтоваров [37]. Фильмы или покрытия коллагена помогают расширить срок годности при хранении продуктов и также задействовать как несущие активных субстанций [38, 39]. Коллаген посредничал средства доставки в форме мини лепешек и планшеты использованы для доставки лекарства [40].
Ссылки
  1. Sweeney, S.M., Orgel, J.P., Fertala, A., McAuliffe, J.D., тернер, K.R., Di Lullo, G.A., Forlino, A., 2008. J. Biol. Chem. 283, 21187-21197.
  2. Pati, F., Adhikari, B., Dhara, S., 2010. Bioresour. Technol. 101, 3737-3742.
  3. Suzuki, Y., Tsujimoto, Y., Matsui, H., Watanabe, K., 2006. J. Biosci. Bioeng. 102, 73-81.
  4. Gelse k, Poschl e, Rev. 2003 Aigner T. Adv Лекарства Deliv; 55:1531-1546.
  5. Физические свойства K. Rajini коллагена, на Intra и взаимо- молекулярных уровнях. 2001: 2.
  6. Kumar v, Тейлор n, Jalan a, Hwang l, Wang b, Hartgerink J. Biomacromol. 2014; 15:1484-1490.
  7. Парк J. Биоматериал: Введение. 3-ий ed. Спрингер; 2007.
  8. Chanjuan d, Yonggang L. Полимер. 2016; 8:42.
  9. Friess, W., 1998. Eur. J. Pharm. Biopharm. 45, 113-136.
  10. Kucharz, E.J., 1992. Collagens: Биохимия и патофизиология. Спрингер, Берлин Гейдельберг, pp. 31-53 [биосинтез коллагена].
  11. Woessner, J.F., 1961. Свод. Biochem. Biophys. 93, 440-447.
  12. Piez, K., 1984. В: Piez, K.A., Reddi, A.H. [Eds.], внеклеточная биохимия матрицы. Elsevier, Лондон, pp. 1-40.
  13. Bhagwat, P.K., Jhample, S.B., Jalkute, C.B., Dandge, P.B., 2016. Adv RSC. 6, 65222-65231.
  14. Ivipriya k, Kumar k, Bhat a, Kumar d, Джон a, Lakshmanan P.J Приложение Pharm Sci. 2015; 5:123-127.
  15. Вентилятор J. Питательное вещество. 2013; 5:223-233.
  16. Sibilla s, Godfrey m, винодел s, Budh-раджа a, генуэзское J. 2015 L. Открытия Neutraceutical; 8:29-42.
  17. Sowjanya n, Rao n, Bushan s, Krishnan G.J Clin Diagn Res. 2016; 10: ZC30-ZC33.
  18. Karsdal M. Биохимия структуры, функции и Biomarkers Collagens. Лондон, Великобритания: Академическая пресса; 2016.
  19. Herford a, сродный l, Cicciu m, Maiorana c, Boyne P.J Устн Maxillofac Surg. 2010; 68:1463-1470.
  20. Brinckmann JCBC, Notbohm h, M€uller PK, HP B€achinger. Коллаген: Праймер в структуре, обработке и собрании. Берлин, Германия: Спрингер; 2005:56.
  21. Gupta r, Canerdy t, Skaggs p, и др. ветеринар Pharmacol Ther. 2009; 32:577-584.
  22. Коллаген Williams M. Синтетическ повышает естественный свертываться. Новости & средства массовой информации университета риса. http://news.rice.edu/2014/04/09/synthetic-collagen-promotes-natural-clotting/. Опубликованный 2014
  23. Xu x, Gan q, Clough r, и др. BMC Biotechnol. 2011; 11:69.
  24. Bilek, S.E., Bayram, S.K., 2015. J. Funct. Еда 14, 562-569.
  25. King'Ori, A.M., 2011. Int. J. Poult. Sci. 10, 908-912.
  26. Antoniewski, M.N., Barringer, S.A., 2010. Crit. Rev. Еда Sci. Nutr. 50, 644-653.
  27. Herpandi, N.H., Rosma, A., болезненное Nadiah, W.A., 2011. Compr. Rev. Еда Sci. Saf еды. 10, 195-207.
  28. Alberti, K.A., Hopkins, A.M., тянь-Schomer, M.D., Kaplan, D.L., Xu, Q., 2014. Биоматериалы 35, 3551-3557.
  29. Campbell, J.J., Husmann, A., Hume, R.D., Уотсон, C.J., Камерон, R.E., 2017. Биоматериалы 114, 34-43.
  30. Fu, J.H., Zhao, M., Lin, Y.R., Tian, X.D., Wang, Y.D., Wang, Z.X., Wang, L.X., 2017. Легкий Circ сердца. 26, 94-100.
  31. Zirk, M., Fienitz, T., Edel, R., Kreppel, M., Dreiseidler, T., Rothamel, D., 2016. Устный. Maxillofac. Surg. 20, 249-254.
  32. Moreira, C.D., Carvalho, S.M., Mansur, H.S., Pereira, M.M., 2016. Mater. Sci. ENG c 58, 1207-1216.
  33. Mottahedi, M., Хан, H.C., 2016. J. Mech. Behav. Biomed. Mater. 60, 515-524.
  34. Clark, K.L., Sebastianelli, W., Flechsenhar, K.R., Aukermann, D.F., Meza, F., Millard, R.L., Deitch, J.R., Sherbondy, P.S., Альберт, A., 2008. Curr. Med. Res. Opin. 24, 1485-1496.
  35. Cai, L., Feng, J., Regenstein, J., Lv, Y., Li, J., 2017. Еда Hydrocoll. 67, 157-165.
  36. Li, L., Ким, J.H., Джо, Y.J., минута, S.G., Chun, J.Y., 2015. J. Еда Sci. Res. 35, 156-163.
  37. Baziwane, D., он, Q., 2003. Желатин: первостепенная пищевая добавка. Rev. Int еды. 19, 423-435.
  38. Bonilla, J., Atares, L., Vargas, M., Chiralt, A., 2012. J. Еда ENG 110, 208-213
  39. Galus, S., Kadzinska, J., 2015. Еда Sci тенденций. Technol. 45, 273-283.
  40. Jeevithan, E., Qingbo, Z., Bao, B., с вами, W., 2013. J. Nutr. Ther. 2, 218-227.
Пользы коллаген (soluble) демонстрирует увеличенное понимание влаги и, поэтому, более эффективен чем коллаген. Это ясная жидкостная форма коллагена предпочитало для пользы в косметиках потому что, включанный в образование, оно не отделяется как регулярный коллаген может. Включанный в тензиды, soluble коллаген значительно уменьшает количество аминокислот извлеченных от кожи моя с тензидами и водой. Soluble коллаген возможно наиболее широко используемый и узнаваемый высокий протеин molecularweight в образованиях заботы кожи.
Пользы коллаген очень популярен в образованиях заботы кожи для своего сильного потенциала оводнения и своей способности связать и сохранить много времен свой вес в воде. Вод-связывать этого и способность удерживания делают коллаген эффективным для пользы в увлажнителях кожи как кож-защищая агент. Он не выйдет чувство tackiness или засохлости на кожу, особенно при использовании в hydrolyzed или soluble формах. Как пленкообразующий материал, помощь коллагена в уменьшении естественной потери влаги, таким образом помогая гидрата кожа. В подготовках заботы кожи, она увеличивает humectancy злободневного продукта, способствует блеск, строит выкостность, и выходит кожа ровной и мягкой. Она не расстворима в воде, и очень популярна в косметических образованиях на больше чем 30 лет. Коллаген богат в пролине и оксипролине, и учтен «технически чистым» протеином. первоначально выведенный от животной соединительной ткани, которая подобна коллагену произведенному телом в коже и косточках, сегодня для косметической пользы она также синтетически производна или bioengineered. Также рассмотренный анти--раздражителем, коллагеном не причиняет аллергические реакции при использовании на коже. Она очень стабилизирована, вежлива в запахе, и свете в цвете. Это один из самых эффективных и самых экономических протеинов доступных к косметическим formulators.
Пользы Коллаген протеин который основной состав соединительной ткани и косточек позвоночных животных; его можно преобразовать к желатину и клею путем кипеть в воде.
Определение коллаген: Неразрешимое волосистое proteinfound обширно в connectivetissue кожи, сухожилий, andbone. Цепи полипептида коллагена (содержащ амино acidsglycine и пролин большей частью) сформировать, который тройн-сели на мель спиральные катушки которые прыгнуты совместно для того чтобы сформировать волоконца, которые имеют большие прочность и limitedelasticity. Forover 30% счетов коллагена полных ofmammals протеина тела.
Аграрные пользы Коллаген неразрешимый волосистый протеин найденный обширно в соединительной ткани кожи, сухожилий и косточек. Цепи полипептида коллагена большей частью содержат глицин и пролин. Эти формируют, который тройн-сели на мель, спиральные катушки для того чтобы сформировать волоконца, которые имеют прочность и упругость. Коллаген определяет сверх 30% из полного протеина тела в млекопитающих.