| |
| Химические свойства L-тирозина |
| Точка плавления |
>°C 300 (декабрь.) (LIT.) |
| альфа |
º -11,65 (c=5, DIL HCL/H2O 50/50) |
| Температура кипения |
314.29°C (примерный расчет) |
| плотность |
1,34 |
| FEMA |
3736 | L-TYROSINE |
| R.I. |
-12 HCl (C=5, 1mol/L) ° |
| Fp |
°C 176 |
| temp хранения. |
Магазин на RT. |
| растворимость |
HCl 1 m: 25 mg/mL |
| pka |
2,2 (на 25℃) |
| форма |
порошок |
| цвет |
Белый к Бледн-коричневому |
| ПЭ-АШ |
6,5 (0.1g/l, H2O) |
| оптически деятельность |
[α] 20/D 11.5±1.0°, c = 4% в HCl 1 m |
| Растворимость воды |
0,45 G/L (ºC 25) |
| Merck |
14,9839 |
| Номер JECFA |
1434 |
| BRN |
392441 |
| Стабильность: |
Конюшня. Несовместимый с сильными окисляя агентами, сильными разбавителями. |
| InChIKey |
OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N |
| Ссылка базы данных CAS |
60-18-4 (ссылка базы данных CAS) |
| Ссылка химии NIST |
Тирозин (60-18-4) |
| Система канцелярии вещества EPA |
L-тирозин (60-18-4) |
| |
| Информация о безопасности |
| |
| Использование и синтез L-тирозина |
| Тирозин |
Тирозин ароматичная аминокислота, может быть найден в разнообразие протеинах, и особенно богат в протеине молока казеина, молекулах содержа группы фенола, свои структурные formulais следующим образом:
Тирозин найден Li Biqi 1846 от казеина, белого кристаллического порошка, иглоподобных кристаллов или бляшек от воды. Относительная плотность 1,456 (℃ 20), изоэлектрический пункт 5,66, УЛЬТРАФИОЛЕТОВАЯ абсорбционная способность, на длине волны 274nm максимальной светлой абсорбции, способного на уменьшать фосфорномолибденовый кислот-фосфорновольфрамовый кисловочный реагент (реагент Folin). Точка плавления: ℃ декомпозиции 290~295 L-тела (медленное топление), ℃ 314~318, racemate 290 до декомпозиция 295 декомпозиции (быстрого топления) (медленное топление), ℃ 340 декомпозиции (быстрого топления). Soluble в воде, алкоголе, кислоте и алкалие, неразрешимых в эфире. Решение декстрозы реагирует с тирозиназой для того чтобы быть красно. трение изомера laevo может испустить свет, когда на ℃ 170 нагретом с решением едкого бария, может стать racemate, орто феноловой группы в составе гидроксила молекула тирозина пронально к химической реакции, соединянный с кислотой диазония, оно оранжевокрасное вещество, соединянный с кипеть разбавляет укусную кислоту и нитрит натрия, его пурпурно или красно, желтый соединянный с азотноводородной кислотой, когда в масляной серной кислоте реагируя с двуокисью титана она темна - апельсин. L-тирозин естественное тело, протеолизом, рафинировка.
Тирозин не-необходимая аминокислота, материал разнообразие продуктов тела, тирозин преобразован в - vivo к разнообразие биологическим веществам различными метаболически тропами, как допамин, адреналин, тироксин, и мак меланина (опиум) папаверина. Эти вещества и контролировать neurotransmission и метаболизм близко связаны. Исследования метаболизма тирозина помогают понять патогенез некоторых заболеваний. Например, моча черный кисловочный синдром связан с разладами тирозина метаболически, недостатком мочевыделительной черной кисловочной оксидазы в пациентах причиняет метаболит тирозина который моча черная кислота не может продолжать сломать вниз, когда воздух discharged от мочи, оно будет черным веществом оксидации в воздухе. страдающ от этого заболевания, пеленки детей подвергли действию для того чтобы проветрить постепенно повернут черный, длинный дом мочи также будут черны. Альбинизм также связан с метаболизмом тирозина, пациентов нуждаясь тирозиназе делает тирозин metabolites-3,4-dihydroxyphenylalanine невозможной сформировать меланин так, что волосы кожи будут белы. |
| не-необходимая аминокислота |
Аминокислота производное атом водорода которого цепи углерода заменен амино. Аминокислоты основные структурные блоки протеинов. Аминокислоты образовывая естественные протеины обычно имеют 20 видов. За исключением пролина, аминокислоты α-амино кислота. Своя структурная формула является следующим:
Согласно приполюсной природе групп в составе бортовой цепи r α-амино кислота, 20 общих аминокислот формируя протеин можно разделить в 4 группы: (1) группа в составе r не приполюсные аминокислоты. (2) группы r имея полярность но не поручены. (3) группа r с a аминокислотой несомненно - порученной. (4) группы r отрицательно - порученные аминокислоты. Тирозин и серин, треонин, принадлежат таким же группам в составе r полярность но не поручали аминокислоты. В дополнение к глицину, все α-амино кислоты, атом α-углерода несимметричный атом углерода и поэтому оптически активный. Оптически активный символ аминокислоты и свой размер зависят от природы группы r, и пэ-аш решения измерил. 20 аминокислот, который включили в формировать, тирозин, фенилаланин и триптофан протеина имеют возможность светлой абсорбции, которая основание использования УЛЬТРАФИОЛЕТОВОГО спектрофотометрирования (на длине волны на 280nm) для того чтобы измерить концентрацию протеина.
Реакцию цвета индивидуальной аминокислоты можно использовать для качественного и количественного анализа этих аминокислот. Обыкновенно использовал Mirren реакци-когда феноловый компаунд с Hg (NO3) 2 горячим, который нужно сделать красной, протеины содержа тирозин имеет эту реакцию; Pauly реакци-в конъюгате щелочного раствора, гистидина и тирозина кисловочном с диазотированной сульфоновой кислотой, который нужно сделать красным.
Тирозин приполюсная ароматичная аминокислота которая имеет феноловую группу гидроксила. Сокращенный как Tyr, Y. Оно и триптофан, лизин принадлежат ketogenic, glycogenetic и не-необходимым аминокислотам. В животных он произведен гидроксилированием фенилаланина, оба разлагают и преобразовывают через общие тропы. Его можно преобразовать в допамин, адреналин, норэпинефрин, тироксин, меланин, protopine и тирамин и другие bioactive вещества. Дефицит человеческих и животных тел врожденный гидроксилазы фенилаланина, оксидазы мочи черной кисловочной, тирозиназы, может привести к фенилкетонурии, черному заболеванию мочевой кислоты и альбинизму соответственно. Продукты разложения тирозина фумаровая кислота и acetoacetate.
Над информацией от Chemicalbook Andy.
Вышеуказанная информация отредактирована chemicalbook Tian Ye. |
| Тирозин в человеческом метаболизме |
Тирозин строительные блоки аминокислоты протеинов, и иметь бортовую цепь имея ароматичное кольцо ионизации, пристрастившийся к водному, тирозин в человеческих и животных телах произведен гидроксилированием фенилаланина, поэтому когда питание фенилаланина адекватно, это не необходимая аминокислота.
Катаболизму тирозина во первых катализирован аминотрансферазой тирозина в печени, тогда преобразовывает в пируват hydroxyphenyl, энзим нужен фосфат пиридоксаля кофермента. Пируват Hydroxyphenyl ролью гидроксилазы фенилкетонурии гидроксила, пока оксидативные декарбоксилирование и метастаз, и гидроксилирование бензольного цикла орто бортовой цепи пирувата для генерации кисловочного мочи черное (глиоксиловая кислота). Энзим протеин содержа медный металл, аскорбиновая кислота и кофермент уничтожает молекулярный кислород. Черная кислота в моче в dioxygenase мочи черном кисловочном (оксидазе мочи черной кисловочной) катализирует коксобензол расщепления для произведения acetoacetate малеиновой кислоты; энзим металлы протеина железистые, реакции требует, что молекула кислорода включена внутри. Малеиновой кислоте через соответствуя роль изомеразы acetoacetate в fumarylacetoacetate нужен глутатион кофермента. В конце концов, от соответствуя гидролазы hydrolyzed как кислота фумаровой кислоты и ацетила, поэтому тирозин и glycogeneticr и ketogenic аминокислоты.
|
| киназа тирозина |
киназа тирозина, энзим каталитический в выпарке тирозина цепи пептида (локусах) phosphorylated, игры важная роль в биологической связи метаболизма и клетки, и молекулярный вес 56 000, endometrial связанный энзим. Энзим состоит из 2 доменов, каталитического домена, определяя большую часть из молекул энзима, которая содержит 2 места фосфорилирования тирозина и A.C. - терминал; другое регулирующий домен (т.е. домен SH2), содержа myristoylation N-терминала, место фосфорилирования серина и гомологичные регионы.
Были бы заблокированы места фосфорилирования тирозина каталитического домена показывают большее отношение к деятельности при киназы тирозина, если эти места phosphorylated, то деятельность при tyrosinekinase; наоборот, если фосфорилирование мест tyrosyl кисловочных с фосфатазой, который нужно dephosphorylate, деятельность при киназы можно значительно увеличить. Места фосфорилирования тирозина около концов c, но с различной экспрессией гена киназы тирозина (например, совокупностью продуктов гена c-src), расположение этих мест другие, если оно попадает без вести вне, то оно киназы активированы. К тому же, экспрессия гена T-антигена polyomavirus средние и связующие сайты киназы тирозина c-src около тирозина 527 на месте, в виду того что оно тоже близко к этому месту, образование стерического мешают место фосфорилирования, его увеличивают деятельность при киназы.
Домен SH2 в дополнение к гомологичным регионам, другие части больших разниц в структуре, поэтому возможно подействовать с различными регулируя факторами, играми роль в регулировать деятельность при киназы. |
| Иодид тирозина |
Иодид тирозина ссылается на смесь йода которая активировала иодид заменяет протон 3 и 5 бензольного цикла тирозина. Процесс иодида главным образом унесен на полости молекулы thyroglobulin acinar около верхней части места клетки.
Иодид тирозина и T4, синтез T3 после шагов: тирозин во первых реагирует с иодидом производя mono-iodotyrosine (MIT) и тирозин diiodo (DIT), 2 молекулы DIT соединен для генерации T4. T3 главным образом в окружающем deiodination ткани произведенном T4, но в покровных клетках смогите также быть произведено одной молекулой соединения MIT и DIT (см. диаграмму ниже):
В покровных клетках, над реакцией иодида уносит на выпарке тирозина молекулы thyroglobulin, не в присутствии к свободному тирозину. Поэтому, синтез инкрети тиреоида унесен в молекуле thyroglobulin. Thyroglobulin гликопротеид, thyroglobulin в человеческом теле составлен 4 полипептида, каждый вес 160 000 цепи полипептида молекулярный, там 2 формы полимерности 4 цепей полипептида: одно рычаг серы цепи 4 полипептидов двукарбоновый взаимный; другое в первых 2 соединенных дисульфидом цепях полипептида будет димерами, которые после этого ковалентно соединили. Трехмерный структурный интегрированный tetramer молекулы thyroglobulin необходимо завершить для того чтобы сделать некоторые выпарки тирозина имеет свойственный пространственный иодид положения, и сделать iodinated комбайн тирозина в TH. Каждая молекула thyroglobulin содержит около 120 выпарок тирозина, немногих тирозин iodinated. Найдено что MIT и T3 молекул thyroglobulin относительно увеличивают в крысах, которые могут быть возмездным действием, который нужно справиться с дефицитом йода. Синтез T3 требует 1/4 йодов более менее чем синтез T4, пока работа T3 больше чем T4. Потому что коэффициент молекулы T4/T3 thyroglobulin 12, и день T4, коэффициент тарифа T3secretion 3, он видим что внутри тиреоида T4 можно преобразовать в T3.
Ссылка: Энциклопедия Китая медицинская редактируя комитет; Редактор Zhang Changying китайской медицинской биохимии энциклопедии 17. |
| Тирозин Neuropeptide |
Тирозин Neuropeptide был abiologically активным отделенным полипептидом и очищенный в 1982 Соединенными Штатами Tatemoto, состоя из 36 аминокислот, своя структура подобна поджелудочному полипептиду, peptidesilk, ему принадлежит семье пептидов. Гены тирозина Neuropeptide состоят из 7200 низкопробных пар, содержат 4 exons и 5 Интрон, можно транскрибировать, выразили прекурсор тирозина neuropeptide содержа 97 аминокислот. Он главным образом распределен в центральном и периферийная нервная система, сердечно-сосудистая система, там также богата в нервных волокнах имея тирозин neuropeptide. В периферийной нервной системе, она главным образом сосуществует с норэпинефрином в участливом nervesand выпущена участливыми законцовками нерва; в сердечно-сосудистой системе, нейроны тирозина neuropeptide главным образом в предсердиях, желудочках, и коронарном синусе вокруг; в кровеносных сосудах, тирозин neuropeptide aremainly в артериальной системе, венозная система более менее распределен. Тирозин Neuropeptide одно из сильного вазоконстрикторного вещества в теле, имеет очень сильное и быстрый и долговременное последствие на артерии сужением коронарной, бедровой артерии церебральной, главной мезентериальной артерии, легочной артерии и воротной вене. Тирозин Neuropeptide регулирующее дело, после того как внутривенная впрыска может заблокировать влияние медленного тарифа сердца причиненного ролью нервного ободрения в течение длительного времени. Механизм тирозина Neuropeptide пока не понят, некоторые людей думают что они может быть связано с cyclase аденилата и активацией G-протеина; сообщено что оно имеет значительно располяризацию на васкулярных ровных мышечных клетках. Отпуск тирозина Neuropeptide может быть связан с миокардиальной ишемией, церебральным vasospasm, связанным падением гипертензии. В 1989 Скотт нашел что, после intraventricular впрыски, он не только не увеличил кровяное давление, но низкий, он указал вне что такая роль была ролью тирозина neuropeptide в мозговом стволе, блокируя участливые эфферентные импульсы. |
| Меланин |
Меланин азот-содержа melanosomes, особенно распределен в коже, волосах, choroid слое, произведенном melanocytes. Тирозин предпосылка для синтеза меланина, в тирозиназе, во первых гидроксилирует тирозин в допу (dihydroxyphenylalanine 3,4), следовать допой в хинон допы. Тирозиназа энзим который катализирует синтез энзима меланина, мед-содержа оксидаза фенола. От реакции хинона допы, следующие реакции унесены автоматически, главным образом рисуют хинон индола через бортовую цепную реакцию, следовать комплексированием, для того чтобы синтезировать меланин. Фактически меланин необходимо совместить с протеинами и фосфолипидами для того чтобы сформировать зерна так называемые меланина для того чтобы существовать. Патогенез альбинизма должен к врожденному дефекту тирозиназы, которая делает melanocytes потерять способность синтезировать меланин.
|
| Тест идентификации |
Примите 0,1% из решения 5ml образца, добавочного решения теста нингидрина (TS-250) 1ml, жары, рыжеватый фиолет появляет. |
| Анализ содержимого |
Точно весьте образец через пре-засыхание после 105 ℃ 2h о 400mg, движении в склянку 250mL, растворите внутри о 50ml укусной кислоты, добавьте 2 падения решения теста кристаллического фиолетового (TS-74), с надхлорной кислотой 0.1mol/L, титруйте к зеленоголубой критической точке. В то же время унести слепой опыт, и сделать необходимые коррекции. L-тирозин надхлорной кислоты 0.1mol/L соответствующий (C9H11NO3) 18.12mg в mL. |
| Токсичность |
Сейф для еды (УПРАВЛЕНИЯ ПО САНИТАРНОМУ НАДЗОРУ ЗА КАЧЕСТВОМ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ И МЕДИКАМЕНТОВ, §172.320, 2000). |
| Ограниченная польза |
4,3% по весу из еды полного содержания белков (УПРАВЛЕНИЯ ПО САНИТАРНОМУ НАДЗОРУ ЗА КАЧЕСТВОМ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ И МЕДИКАМЕНТОВ, §172.320, 2000).
FEMA: продукты пекарни, мясные продукты, легкие закускы, condiments, приправляя приправляя продукты 250mg/kg.
Максимальная сумма позволенная специй еды L-тирозина выпарок пищевых добавок максимальных - имя позволяемых пределов выпарки китайское имени пищевой добавки китайского еды позволенного использовать функцию сложения еды аддитивной позволенной максимальной суммы (g/kg) максимальной - позволяемых (g/kg) для подготовки вкуса еды не должна превысить максимальные - позволяемое количество и максимальное - позволяемые выпарки каждого ингредиента духов
в GB 2760 |
| Химические свойства |
Порошок белой иглы кристаллический или кристаллический, непахучий, горький вкус, ℃ mp334 (декомпозиция) неразрешим в воде (0,04%, ℃ 25), неразрешим в этаноле, эфире и ацетоне, soluble в разбавленной кислоте или основании. Изоэлектрический пункт 5,66. |
| Пользы |
Для биохимического исследования, оно использовано как аминокислоты питательные в медицине для обработки полиомиелита, энцефалита, гипертиреоза и других заболеваний.
Питательные дополнения. для изготовления тирозина diiodo L-допы. После того как aminocarbonyl горячая реакция с сахарами, он может произвести вещества особенные вкуса.
Для культуры ткани (L-тирозина· 2Na· H2O), биохимические реагенты, обработка гипертиреоза. Также доступный как модуляция для eldee rhe, еды детей и агентов питания листьев завода. |
| Способ производства |
после высыпания казеина, шелк и другие hydrolyzates протеина кисловочные, растворяют внутри разбавляют аммиак водный, с укусной кислотой нейтрализуют к пэ-аш = 5, рекристаллизация для того чтобы вывести ее. Извлеките hydrolyzate свиньи для того чтобы получить во-вторых незрелый жидкостный кристаллический чистый цистин, магазин 2 дня на 20 ℃, высыпание тирозина, фильтрация, доступная незрелость тирозина, уточните также для того чтобы получить L-тирозин. 1% из выхода свиньи.
Казеин как сырье, рефлюкс для несколько в hourshydrochloric кислоте, фильтр, и концентрат, сода и уголь, выкристаллизовывает, получает продукты.
Продукция L-тирозина главным образом принимает извлечение протеолиза. еда крови, угол копыта, шелк и другие сырье, гидролиз в кислой среде, разъединение и очищение.
Еда крови [HCl (гидролиз)] → hydrolyzate → [110 ℃, 24h] [кислоты спешкы] [сконцентрированное испарением] в дополнение к незрелости L-тирозина → решения → кислоты [угля] destaining [отбеливания, охлаждать и кристаллизация] [(уточненному) активированному углю] L-тирозин → фильтрата → [90 ℃, 30min] [кристаллический].
Гидролиз, кислота спешкы еда крови, вода, промышленное хлористоводородное как 1: 1,3: 1 коэффициент по весу, соответственно положенный в hydrolyzed цилиндр, жару к ℃ 112-114, останавливает после 24h шевелить под рефлюксом, крутой и фильтром, который нужно извлечь, дать фильтрат который hydrolyzate. Hydrolyzate сконцентрировано испарением к сиропу, добавляет воду для того чтобы растворить, oncentrated испарением, поэтому повторите три раза для того чтобы поспешить кислоту.
Добавлено отбеливание, выкристаллизовыванный концентрат разбавлено с дистиллированной водой ко всему решению, добавляет решение аммиака водного к пэ-аш 3,5, уголь 1%, кипя с активностью 10min, шевеля в воде - ванна на 90 30min инкубированных ℃, фильтр пока горячий, активный слой углерода помыта с дистиллированной водой 3 раза, и фильтрат и стирки совмещены. Согласно поступку, продолжайтесь использовать активный углерод для того чтобы сделать решение светлоой-желт. Фильтрат помещен в тихом месте под 10 ℃ 24h, ie, кристаллическое высыпание, фильтрация для того чтобы получить незрелый L-тирозин.
Рекристаллизованная дистиллированная вода 1:20 тирозина незрелая добавлена, после всего решения, плюс активированный уголь 1%, изоляция 90 ℃ смешивая 30min, фильтр горячий и фильтрат крутой к уточненный выкристаллизовывает. Кристаллы собраны фильтрацией, который моют с безводным этанолом дважды, ℃ 60 суша, законченный продукт L-тирозин. |
| Химические свойства |
Белый к -белому порошку |
| Химические свойства |
L-тирозин непахуч и имеет вежливый вкус. L-тирозин несущественная аминокислота, по мере того как он синтезирован в человеческом теле от фенилаланина. Это прекурсор к адреналину, норэпинефрину и допамину, 3 важным нейротрансмиттерам. |
| Возникновение |
Сообщенный нашл в белом хлебе, макаронах, лапшах яйца, хлопьях мозоли, песчинках мозоли, овсяной каше, отрубях пшеницы, хлопьях пшеницы, shredded пшенице, рисе коричневого цвета ячменя, муке рож, всей пшеничной муке зерна, пахте, голубом сыре, сыре чеддера, твороге, плавленом сыре, сыре пармезан, беконе, ветчине, frankfurters, сосиске свинины, законсервированных красных фасолях почки, законсервированной сладкой мозоли, законсервированных горохах, законсервированных фасолях Лимы, законсервированных картошках, миндалинах, анакардиях, арахисах, датах, говядине, овечке, телятине, цыпленке и индюке. |
| Пользы |
тирозин аминокислота. Накожные применения могут произвести дополнительный запас тирозина в синтезе кожи, помощи или «активировать» меланина. Это в свою очередь должно увеличить и увеличить влияние загорая процесса. Влияние тирозина улучшено если продукт содержит Витамин B (рибофлавин) плюс дополнительная смесь сосланная на химически как ATP, то (аденозинтрифосфорная кислота). эксперименты проведенные с l-тирозином в форме водорастворимых производных нашли что он прорезывает эпидермис к базальному слою где melanocytes обнаружены местонахождение. Он использован в акселераторах suntan и в кож-бронзируя косметиках для ускорения загорая процесса. |
| Пользы |
neuromuscular блокатор |
| Пользы |
L-тирозин одна из 22 proteinogenic аминокислот которые использованы клетками для того чтобы синтезировать протеины. L-тирозин биологически преобразован от L-фенилаланина и в свою очередь преобразован к L-DOPA и более добавочно преобразован в нейротрансмиттеры: допамин, норэпинефрин, и адреналин. |
| Определение |
ChEBI: Оптически активная форма тирозина имея L-конфигурацию. |
| Пороговые значения ароматности |
Обнаружение: >10 ppm |
| Ссылки синтеза |
Химический и фармацевтический бюллетень, 28, P. 673, 1980 DOI: 10.1248/cpb.28.673
Журнал американского химического общества, 100, P. 3559, 1978 DOI: 10.1021/ja00479a044
Письма тетратоэдра, 29, P. 3591, 1988 DOI: 10.1016/0040- 4039(88) 85301-2 |
| Профиль безопасности |
Экспириментально teratogen. Экспириментально воспроизводственные влияния. Нагреванный к декомпозиции он испускает горькосоленый дым и раздражая перегары. |
| Методы очищения |
Правоподобные примеси L-цистеин и соль аммония. L-тирозин растворен внутри разбавляет амиак, тогда выкристаллизовывал путем добавление разбавляет укусную кислоту к пэ-аш 5. Также, выкристаллизовывайте его от H2O или EtOH/H2O, и высушите его на комнатной температуре в вакууме над P2O5. Оно возгоняет на 235-240o/0.03mm со спасением 99,2% и unracemised [большой & Gradsky j до полудня Chem Soc 77 1678 1955]. [Biochem j 50 Альберта 690 1952, Greenstein & Winitz химия аминокислот J. Wiley, VOL. 3 pp 2348-2366 1961, Beilstein 14 IV 2264.] |
| |
| Продукты и сырье подготовки L-тирозина |
|
| Бирка: Информация о продукте L-тирозина (60-18-4) родственная |
|
|
|
|
|
|
